蛋白質(zhì)糖基化修飾組學(xué)技術(shù)：糖基化是在酶的控制下,蛋白質(zhì)或脂質(zhì)附加上糖類的過程,發(fā)生于內(nèi)質(zhì)網(wǎng)和高爾基體等部位,。在糖基轉(zhuǎn)移酶作用下將糖轉(zhuǎn)移至蛋白質(zhì),和蛋白質(zhì)上的氨基酸殘基共價結(jié)合,。蛋白質(zhì)經(jīng)過糖基化作用,形成糖蛋白。糖基化是對蛋白的重要的修飾作用,有調(diào)節(jié)蛋白質(zhì)功能作用,。凝素親和法是目前糖蛋白質(zhì)組學(xué)中應(yīng)用普遍的分離富集方法,。凝集素（lectin）是一類糖結(jié)合蛋白質(zhì)，能專一識別某一特殊結(jié)構(gòu)的單糖或聚糖中特定的糖基序列而與之結(jié)合,，它們與糖鏈可逆非共價結(jié)合,，糖蛋白或糖肽被凝集素捕獲之后，通常用特定的單糖通過競爭結(jié)合凝集素將糖蛋白或糖肽洗脫下來,。蛋白質(zhì)經(jīng)過酶解后利用凝集素（lectin）富集N-糖基化肽段,，然后用N-糖酰胺酶（PNGase）在H218O中切除連接在天冬酰胺殘基（Asn）上的糖鏈。常見的蛋白質(zhì)翻譯后修飾包括泛素化,。北京棕櫚?；揎椀鞍踪|(zhì)組學(xué)有哪些

蛋白質(zhì)學(xué)組翻譯后修飾的研究策略：自中而下：自中而下的分析方法是自下而上分析方法的一種替代方法，分析組蛋白時其原理類似于自下而上分析策略,。在使用這種分析方法時,，通常需要將被檢測蛋白質(zhì)消化成3-9kDa范圍內(nèi)的肽段,，因此也無法保證檢測到的肽段的完整性。但是,，由于儀器的進(jìn)步和保留了組蛋白尾部的組合修飾,，自中而下分析法正逐漸受到歡迎。自中而下更接近于自下而上法的靈敏度,。自上而下：自上而下技術(shù)可以直接對完整的蛋白質(zhì)進(jìn)行測序,，包括翻譯后修飾的蛋白質(zhì)和其他大的蛋白質(zhì)片段，而不只是肽段,。這可以比較大程度地保留與PTMs相關(guān)的信息,，使其適用于組蛋白的全方面表征和分析。自上而下技術(shù)對蛋白質(zhì)的有效分辨率已達(dá)到229kDa,，一次可以檢測到的蛋白質(zhì)數(shù)量也在增加,。深圳蛋白質(zhì)琥珀酰化修飾組學(xué)有哪些類型蛋白質(zhì)磷酸化修飾組學(xué)具有有效性,。

蛋白質(zhì)-蛋白質(zhì)相互作用是蛋白質(zhì)發(fā)揮功能的主要機制之一,在DNA損傷修復(fù),自噬和代謝等過程中都扮演著非常重要的角色,蛋白相互作用異常便會導(dǎo)致疾病的發(fā)生.在蛋白質(zhì)的賴氨酸,絲氨酸和蘇氨酸等氨基酸殘基上,可發(fā)生甲基化,乙?；?磷酸化和泛素化等200多種翻譯后修飾,這些修飾通常能改變蛋白質(zhì)的電性,疏水性和空間結(jié)構(gòu)等屬性,為與之結(jié)合的蛋白提供結(jié)合的錨定或產(chǎn)生位阻效應(yīng),像一把開關(guān)在時空上精確調(diào)控蛋白質(zhì)-蛋白質(zhì)相互作用的發(fā)生以及動態(tài)變化.結(jié)構(gòu)研究表明,蛋白質(zhì)之間的相互作用通常由臨近的幾個氨基酸殘基直接結(jié)合,替換該區(qū)域的氨基酸殘基,通常能破壞結(jié)合,使其失去部分功能或酶活性,可以針對性地開發(fā)和設(shè)計抑制劑,用于疾病的診療。

蛋白翻譯后修飾組學(xué)技術(shù)在準(zhǔn)確醫(yī)學(xué)中的應(yīng)用：盡管目前大數(shù)據(jù)的獲得會采用基因組學(xué)和轉(zhuǎn)錄組學(xué),，但是關(guān)鍵的發(fā)現(xiàn)還是依賴蛋白質(zhì)組數(shù)據(jù)而得到的,。近來越來越多的研究表明蛋白組學(xué)驅(qū)動的準(zhǔn)確的醫(yī)學(xué)具有極大的實用性和普適性，蛋白組學(xué)的研究更加速了臨床轉(zhuǎn)化的進(jìn)程,。蛋白翻譯后修飾（post-ranslational modification, PTM)賦予了蛋白種類的豐富性及蛋白功能的多樣化,，研究蛋白翻譯后修飾不只可以確定蛋白修飾（磷酸化、泛素化,、?；⒓谆?、SUMO化等）或蛋白酶裂解的新位點,，還可以發(fā)現(xiàn)生物標(biāo)記物及探索藥物/化學(xué)調(diào)節(jié)物的作用機制。蛋白質(zhì)翻譯后修飾組學(xué)磷酸化修飾具有可逆的特性,。

蛋白質(zhì)翻譯后修飾組學(xué)：翻譯后修飾自下而上分析策略：自下而上蛋白質(zhì)組學(xué)是一種基于肽段分析的技術(shù)。對于不同類型的翻譯后修飾,，具體的分析策略存在差異,。蛋白質(zhì)的糖基化具有異質(zhì)性。不同的糖鏈可以連接到同一位點上,，不同位點可以連接到同一蛋白質(zhì)上的不同糖鏈上,。糖基化的異質(zhì)性嚴(yán)重阻礙了糖蛋白的分離和分析。不同糖類型的相同蛋白質(zhì),，在電泳上會出現(xiàn)分散的條帶,，導(dǎo)致信號分散,。此外，對低豐度蛋白質(zhì)的識別性差導(dǎo)致糖蛋白在色譜圖中分離不佳,，質(zhì)譜中有一簇分子量不準(zhǔn)確的分辨不清的峰,。目前，蛋白糖基化研究的主要策略是利用現(xiàn)有的技術(shù)體系對糖基化蛋白的糖基化肽段進(jìn)行分離和富集,，消除糖基化的異質(zhì)性及其對質(zhì)譜的影響,，標(biāo)記糖基化位點。各種蛋白質(zhì)翻譯后修飾在信號通路和網(wǎng)絡(luò)中發(fā)揮著重要的作用,。哈爾濱蛋白質(zhì)甲基化修飾組學(xué)質(zhì)譜分析

蛋白質(zhì)翻譯后修飾組學(xué)磷酸化修飾具有靈活的特性,。北京棕櫚酰化修飾蛋白質(zhì)組學(xué)有哪些

蛋白質(zhì)乙?；揎椊M學(xué)技術(shù)：乙?；揎検求w內(nèi)高度保守的可逆轉(zhuǎn)的蛋白修飾，對細(xì)胞核內(nèi)轉(zhuǎn)錄調(diào)控因子的刺激有著非常重要的作用,。此外,，還存在大量的非組蛋白乙酰化修飾參與了代謝通路及代謝酶活性的調(diào)節(jié),。乙?；揎椊M學(xué)技術(shù)服務(wù)采用肽段預(yù)分離降低高豐度組蛋白對蛋白乙酰化鑒定的影響,，再結(jié)合免疫共沉淀通過高效的抗體富集乙?；碾亩危瑥亩鴮崿F(xiàn)大規(guī)模乙?；蔫b定及定量,。蛋白質(zhì)泛素化修飾組學(xué)技術(shù)：泛素化修飾是一種重要的翻譯后修飾。泛素-蛋白酶體系統(tǒng)介導(dǎo)了真核生物體內(nèi)80%~85%的蛋白質(zhì)降解,。此外,，泛素化修飾還可以直接影響蛋白質(zhì)的活性和定位，調(diào)控包括細(xì)胞周期,、細(xì)胞凋亡,、轉(zhuǎn)錄調(diào)控、DNA 損傷修復(fù)以及免疫應(yīng)答等在內(nèi)的多種細(xì)胞活動,。北京棕櫚?；揎椀鞍踪|(zhì)組學(xué)有哪些

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