翻譯后修飾蛋白組：翻譯后修飾蛋白組分析是指在組學(xué)水平上對存在翻譯后修飾的蛋白質(zhì)進(jìn)行分析。翻譯后修飾蛋白組是指細(xì)胞或組織等整體水平上的翻譯后修飾蛋白,。蛋白質(zhì)的翻譯后修飾（Post Translational Modifications, PTMs）是蛋白質(zhì)在翻譯中或翻譯后經(jīng)歷的一個(gè)共價(jià)加工過程,。蛋白翻譯后修飾通過在一個(gè)或多個(gè)氨基酸殘基上加修飾基團(tuán)或通過蛋白質(zhì)水解去基團(tuán)而改變蛋白質(zhì)的性質(zhì)，調(diào)節(jié)蛋白質(zhì)的功能,。經(jīng)過翻譯后修飾的蛋白質(zhì)稱為翻譯后修飾蛋白。目前,，已知的蛋白質(zhì)翻譯后修飾主要包括糖基化,、磷酸化,、乙酰化,、泛素化,、二硫鍵配對、甲基化和亞硝基化等等,。常見的蛋白質(zhì)翻譯后修飾包括泛素化,。山東蛋白質(zhì)翻譯后修飾組學(xué)有哪些

蛋白質(zhì)乙酰化修飾組學(xué)技術(shù)：乙?；揎検求w內(nèi)保守的可逆轉(zhuǎn)的蛋白修飾,，對細(xì)胞核內(nèi)轉(zhuǎn)錄調(diào)控因子的刺激有著重要的作用。此外,，還存在的非組蛋白乙?；揎梾⑴c了代謝通路及代謝酶活性的調(diào)節(jié)。采用肽段預(yù)分離降低高豐度組蛋白對蛋白乙?；b定的影響,，再結(jié)合免疫共沉淀通過抗體富集乙酰化的肽段,，從而實(shí)現(xiàn)乙?；蔫b定及定量。樣品要求：1,、SDS-PAGE條帶：5個(gè)以上可見考染條帶,。2、溶液（目標(biāo)蛋白質(zhì)）：目標(biāo)蛋白總量>50μg,，目標(biāo)蛋白濃度>80%,。3、溶液（大規(guī)?；旌系鞍踪|(zhì)）：蛋白總量>1mg,，蛋白濃度>1μg/μl。貴州磷酸化修飾蛋白質(zhì)組學(xué)類型泛素化修飾還可以直接影響蛋白質(zhì)的活性和定位,。

蛋白質(zhì)學(xué)組翻譯后修飾的研究策略：目前,，有幾種分析蛋白質(zhì)翻譯后修飾的策略，包括質(zhì)譜（MS）,、Eastern blotting,、放射性標(biāo)記和Western blotting。放射性標(biāo)記和Western blotting是比較傳統(tǒng),、特異性和相對定量的方法,。該過程需要事先知道翻譯后修飾類型。局限性包括抗體的特異性和可用性,。質(zhì)譜技術(shù)也常被用于翻譯后修飾分析,，不受修飾類型和相關(guān)修飾位點(diǎn)的現(xiàn)有知識的限制,。自下而上：自下而上的技術(shù)是蛋白質(zhì)組學(xué)研究中使用的質(zhì)譜策略之一。在根據(jù)序列鑒定肽之前,，需要使用蛋白酶消化蛋白質(zhì),。由于該技術(shù)不能保證在檢測過程中被檢測肽的完整性和穩(wěn)定性，因此無法獲得不同蛋白質(zhì)翻譯后修飾之間關(guān)系的信息,，這意味著它無法檢測到某些修飾,。因此，該方法不適用于分析組蛋白的組合翻譯后修飾,。

蛋白磷酸化修飾過程：蛋白磷酸化修飾這一過程是通過蛋白激酶催化,，將磷酸基團(tuán)從ATP轉(zhuǎn)移到多肽底物的絲氨酸、蘇氨酸,，或酪氨酸殘基上,。并且磷酸化修飾的過程是可逆的，去磷酸化反應(yīng)由蛋白磷酸酶催化完成,。蛋白磷酸化檢測方法：Western Blot檢測方法：Western Blot是檢測蛋白磷酸化水平的常用方法,，主要過程為先利用SDS-PAGE分離蛋白質(zhì)，隨后將蛋白質(zhì)轉(zhuǎn)移到PVDF膜上,，然后使用特異性識別磷酸化蛋白的抗體來鑒定目標(biāo)蛋白的磷酸化水平,。只有被磷酸化修飾的蛋白才會在相應(yīng)分子質(zhì)量的地方顯現(xiàn)特異性蛋白條帶。蛋白質(zhì)翻譯后修飾的作用主要是改變蛋白質(zhì)的定位,。

蛋白質(zhì)-蛋白質(zhì)相互作用是蛋白質(zhì)發(fā)揮功能的主要機(jī)制之一,在DNA損傷修復(fù),自噬和代謝等過程中都扮演著非常重要的角色,蛋白相互作用異常便會導(dǎo)致疾病的發(fā)生.在蛋白質(zhì)的賴氨酸,絲氨酸和蘇氨酸等氨基酸殘基上,可發(fā)生甲基化,乙?；?磷酸化和泛素化等200多種翻譯后修飾,這些修飾通常能改變蛋白質(zhì)的電性,疏水性和空間結(jié)構(gòu)等屬性,為與之結(jié)合的蛋白提供結(jié)合的錨定或產(chǎn)生位阻效應(yīng),像一把開關(guān)在時(shí)空上精確調(diào)控蛋白質(zhì)-蛋白質(zhì)相互作用的發(fā)生以及動(dòng)態(tài)變化.結(jié)構(gòu)研究表明,蛋白質(zhì)之間的相互作用通常由臨近的幾個(gè)氨基酸殘基直接結(jié)合,替換該區(qū)域的氨基酸殘基,通常能破壞結(jié)合,使其失去部分功能或酶活性,可以針對性地開發(fā)和設(shè)計(jì)抑制劑,用于疾病的診療。蛋白質(zhì)乙?；揎椊M學(xué)技術(shù)對細(xì)胞核內(nèi)轉(zhuǎn)錄調(diào)控因子的刺激有著重要的作用,。深圳蛋白質(zhì)丙酰化修飾組學(xué)鑒定

蛋白質(zhì)糖基化指碳水化合物通過共翻譯或翻譯后修飾的方式附著到蛋白質(zhì)上的過程,。山東蛋白質(zhì)翻譯后修飾組學(xué)有哪些

蛋白質(zhì)乙?；揎椊M學(xué)定量分析：1. SILAC細(xì)胞標(biāo)記，組織/細(xì)胞破碎,，提取,、提純目的蛋白質(zhì)（基于SILAC的乙酰化修飾組學(xué)定量）,。2. 使用胰蛋白酶將目的蛋白酶解成多肽片段,。3. 對多肽片段進(jìn)行iTRAQ標(biāo)記（基于iTRAQ的乙酰化修飾組學(xué)定量）,。4. 使用高效特異性乙?；贵w對乙酰化修飾肽段進(jìn)行免疫富集,。5. 使用LC-MS/MS對富集的乙?；亩芜M(jìn)行序列分析,。6. 數(shù)據(jù)分析，比對不同樣本中蛋白乙?；揎椝讲町悾Ξa(chǎn)生變化的生物學(xué)意義進(jìn)行解釋,。山東蛋白質(zhì)翻譯后修飾組學(xué)有哪些

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