蛋白翻譯后修飾組學(xué)技術(shù)在準(zhǔn)確醫(yī)學(xué)中的應(yīng)用：盡管目前大數(shù)據(jù)的獲得會(huì)采用基因組學(xué)和轉(zhuǎn)錄組學(xué)，但是關(guān)鍵的發(fā)現(xiàn)還是依賴蛋白質(zhì)組數(shù)據(jù)而得到的,。近來(lái)越來(lái)越多的研究表明蛋白組學(xué)驅(qū)動(dòng)的準(zhǔn)確的醫(yī)學(xué)具有極大的實(shí)用性和普適性,，蛋白組學(xué)的研究更加速了臨床轉(zhuǎn)化的進(jìn)程,。蛋白翻譯后修飾（post-ranslational modification, PTM)賦予了蛋白種類的豐富性及蛋白功能的多樣化，研究蛋白翻譯后修飾不只可以確定蛋白修飾（磷酸化,、泛素化,、酰化、甲基化,、SUMO化等）或蛋白酶裂解的新位點(diǎn),，還可以發(fā)現(xiàn)生物標(biāo)記物及探索藥物/化學(xué)調(diào)節(jié)物的作用機(jī)制。蛋白質(zhì)翻譯后修飾的作用主要是改變蛋白質(zhì)的活性,。上海丙二?；揎椀鞍踪|(zhì)組學(xué)分析價(jià)格

蛋白磷酸化檢測(cè)方法：一、Western Blot檢測(cè)方法優(yōu)勢(shì)：1. WB方法簡(jiǎn)便,，多數(shù)實(shí)驗(yàn)室具備Western Blot設(shè)備條件,。2. 許多磷酸化抗體十分靈敏，能夠檢測(cè)低至10ug的蛋白樣品,。3. 對(duì)于豐度低的蛋白,，可以先通過(guò)IP使用目標(biāo)蛋白的抗體對(duì)目標(biāo)蛋白進(jìn)行富集，再進(jìn)行WB檢測(cè)被磷酸化的蛋白,，檢測(cè)效率可以提高幾倍甚至幾十倍,。二、質(zhì)譜檢測(cè)方法：Western Blot的方法雖然簡(jiǎn)便,，但是對(duì)于大規(guī)模分析復(fù)雜的生物樣品的磷酸化水平就不再適用了,。而質(zhì)譜卻能很好的解決這一問(wèn)題。依靠高準(zhǔn)確度質(zhì)譜儀,，如今快速準(zhǔn)確分析細(xì)胞中高豐度蛋白的磷酸化修飾已是非常簡(jiǎn)單的事,。具體的檢測(cè)方法為先通過(guò)SDS-PAGE膠，或者2D-PAGE膠等分離目標(biāo)蛋白,，將含有目標(biāo)蛋白的條帶切下,，胰酶消化，LC-MS/MS檢測(cè)分析蛋白序列和相應(yīng)位點(diǎn)的磷酸化修飾,。這個(gè)方法適用于同時(shí)檢測(cè)多個(gè)目標(biāo)蛋白的磷酸化水平。濟(jì)南蛋白質(zhì)棕櫚?；揎椊M學(xué)類型蛋白質(zhì)翻譯后修飾組學(xué)磷酸化修飾具有可逆的特性,。

蛋白質(zhì)翻譯后修飾分析策略：早期蛋白質(zhì)組研究的大部分工作集中在細(xì)胞生長(zhǎng)的不同時(shí)期，或疾病或有絲分裂原刺激后的蛋白質(zhì)表達(dá)水平的變化,。然而,，許多生命過(guò)程不只受蛋白質(zhì)的相對(duì)豐度控制，還受時(shí)空分布可逆的翻譯后修飾控制,。因此,，揭示翻譯后修飾的規(guī)律是了解蛋白質(zhì)復(fù)雜性和多樣的生物學(xué)功能的前提。蛋白質(zhì)的翻譯后修飾是一個(gè)復(fù)雜的過(guò)程,。目前,，發(fā)現(xiàn)的比較常見(jiàn)的修飾類型是糖基化、泛素化和磷酸化。樣品中翻譯后修飾蛋白質(zhì)含量低,、動(dòng)態(tài)范圍廣給相關(guān)研究帶來(lái)了很大的挑戰(zhàn),。基于翻譯后修飾蛋白的異質(zhì)性和相對(duì)豐度低的特點(diǎn),，主要利用凝膠,、生物質(zhì)譜和生物信息學(xué)工具對(duì)其進(jìn)行研究。用于PTM分析的質(zhì)譜方法類似于用于“常規(guī)”蛋白質(zhì)鑒定的方法,，包括自下而上,、自中而下和自上而下的蛋白質(zhì)組學(xué)分析。

蛋白質(zhì)翻譯后修飾的檢測(cè)方法：質(zhì)譜是蛋白質(zhì)翻譯后修飾檢測(cè)的常用技術(shù)之一,，可以用于已知和未知的翻譯后修飾檢測(cè),。蛋白質(zhì)翻譯后修飾（post-translational modifications，PTMs）,，如磷酸化,、乙酰化,、泛素化,、SUMO化、糖基化等,，大幅度的增加了蛋白質(zhì)組的復(fù)雜性,。檢測(cè)蛋白質(zhì)的翻譯后修飾，了解它們?nèi)绾喂ぷ?、影響蛋白質(zhì)組和調(diào)控基因組將極大地提高我們對(duì)遺傳學(xué)和表觀遺傳學(xué)的理解,。目標(biāo)蛋白的PTMs研究通常需要一個(gè)富集步驟，因?yàn)樾揎椀鞍椎呢S度一般較低,。大多數(shù)PTMs檢測(cè)方法都是結(jié)合富集策略開(kāi)發(fā)的,，以比較好的識(shí)別、驗(yàn)證和研究目標(biāo)蛋白中PTMs的功能,。蛋白質(zhì)翻譯后修飾的作用主要是改變蛋白質(zhì)的定位,。

翻譯后修飾蛋白組：翻譯后修飾蛋白組分析是指在組學(xué)水平上對(duì)存在翻譯后修飾的蛋白質(zhì)進(jìn)行分析。翻譯后修飾蛋白組是指細(xì)胞或組織等整體水平上的翻譯后修飾蛋白,。蛋白質(zhì)的翻譯后修飾（Post Translational Modifications, PTMs）是蛋白質(zhì)在翻譯中或翻譯后經(jīng)歷的一個(gè)共價(jià)加工過(guò)程,。蛋白翻譯后修飾通過(guò)在一個(gè)或多個(gè)氨基酸殘基上加修飾基團(tuán)或通過(guò)蛋白質(zhì)水解去基團(tuán)而改變蛋白質(zhì)的性質(zhì)，調(diào)節(jié)蛋白質(zhì)的功能,。經(jīng)過(guò)翻譯后修飾的蛋白質(zhì)稱為翻譯后修飾蛋白,。目前，已知的蛋白質(zhì)翻譯后修飾主要包括糖基化,、磷酸化,、乙?；⒎核鼗?、二硫鍵配對(duì),、甲基化和亞硝基化等等。蛋白質(zhì)有哪些翻譯后修飾,？上海丙二?；揎椀鞍踪|(zhì)組學(xué)分析價(jià)格

泛素化修飾還可以直接影響蛋白質(zhì)的活性和定位。上海丙二?；揎椀鞍踪|(zhì)組學(xué)分析價(jià)格

乙?；揎椀鞍踪|(zhì)組學(xué)分析：乙酰化修飾蛋白質(zhì)組學(xué)分析是指從蛋白質(zhì)組學(xué)的水平分析蛋白質(zhì)乙?；揎?，包括乙酰化蛋白質(zhì)的鑒定和定量,。提供基于質(zhì)譜的乙?；鞍捉M研究服務(wù)。蛋白質(zhì)乙?；ńM蛋白乙?；头墙M蛋白乙酰化,。組蛋白乙?；饕琴嚢彼嵋阴；?，已在基因轉(zhuǎn)錄調(diào)控作用方面被普遍的研究,。非組蛋白乙酰化構(gòu)成了哺乳動(dòng)物細(xì)胞中乙?；鞍椎闹饕糠?，參與了所有主要生物過(guò)程，包括蛋白質(zhì)的定位,、轉(zhuǎn)移,、功能和降解，遺傳物質(zhì)的轉(zhuǎn)錄和復(fù)制等,。除了重要的生物學(xué)功能以外，乙?；鞍踪|(zhì)及其調(diào)控酶還與衰老和多種疾?。ㄈ缟窠?jīng)變形紊亂、心血管疾病等）緊密相關(guān),。因此,，對(duì)乙?；揎椀鞍踪|(zhì)組進(jìn)行研究有助于進(jìn)一步探索細(xì)胞的生命活動(dòng)與了解相關(guān)疾病的發(fā)病機(jī)制。上海丙二?；揎椀鞍踪|(zhì)組學(xué)分析價(jià)格

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