多肽是α－氨基酸以肽鍵連接在一起而形成的化合物,，是蛋白質水解的中間產物,。由兩個氨基酸分子脫水縮合而成的化合物叫做二肽，同理類推還有三肽,、四肽,、五肽等。通常由10~100個氨基酸分子脫水縮合而成的化合物叫多肽,。 肽(peptide)是α－氨基酸以肽鍵連接在一起而形成的化合物,，它也是蛋白質水解的中間產物。 一般肽中含有的氨基酸的數目為二到九,根據肽中氨基酸的數量的不同,肽有多種不同的稱呼：由兩個氨基酸分子脫水縮合而成的化合物叫做二肽,，同理類推還有三肽,、四肽、五肽等,，一直到九肽。通常由10~100個氨基酸分子脫水縮合而成的化合物叫多肽,，它們的分子量低于10,000Da（Dalton,，道爾頓），能透過半透膜,，不被三氯乙酸所沉淀,。也有文獻把由2~10個氨基酸組成的肽稱為寡肽（小分子肽）；10~50個氨基酸組成的肽稱為多肽,；由50個以上的氨基酸組成的肽就稱為蛋白質,，換言之，蛋白質有時也被稱為多肽,。多肽也簡稱為肽,，是20世紀被發(fā)現的。濟南多肽分離填料

分離純化多肽的常用方法-膜蛋白色譜 CMP+分離強蔬水性蛋白,、多肽混合物的層析系統,，一般有去垢劑（如SDS）溶解膜蛋白后形成SDS-融膜蛋白，并由羥基磷灰石為固定相的柱子分離純化,。羥基磷灰石柱具有陰離子磷酸基團（P-端）,，又具有陽離子鈣（C-端）,，與固定相結合主要決定于膜蛋白的大小、SDS 結合量有關,。利用原子散射法研究cAMP的分離機制發(fā)現,，樣品與SDS 結合后在離子交換柱上存在SDS 分子、帶電荷氨基酸與固定相中帶電離子間的交換,，從而達到分級分離的目的,。合肥多肽分離填料制造廠家

分離純化多肽的常用方法-疏水作用色譜 HIC 是利用多肽中含有疏水基因，可與固定相之間產生疏水作用而達到分離分析的目的,，其比RP-GPLC 具有較少使多肽變性的特點,。利用GIC 分離生產（GH）產品的結構與活性比EP-GPLC 分離的要穩(wěn)定，活性較穩(wěn)定,。Geng 等利用HIC 柱的低變性特點,，將大腸桿菌表達出的經鹽酸胍乙啶變性得到人重組干擾素-γ。通過HIC 柱純化,、折疊出高生物活性的產品,。不同人尿表皮生長因子（EGF）也利用HIC 純化到了，均具有良好的生物活性,。HIC 可將未經離子交換柱的樣品純化,。而RP-HPLC 則不能達到這一要求。

分離純化多肽的常用方法-置換色譜 HPDC 是利用小分子置換劑來交換色譜柱上的樣品,，從而達到分離的目的,。它具有分離組分含量較少成分的特性。利用HPDC 鑒定分離了低于總量1% 組分的活性人重組生長（rHG ）,。在研究非毒**換劑時Jayarama 發(fā)現化葡萄糖（Detran Sulfate,，DS）是對β 乳球蛋白A 和B 的良好置換劑，一般DS 的相對分子質量為1×104 和4×104 **宜,。研究表明置換劑的相對分子質量越低,，越易于與固定相結合，因此在分離相對分子質量小的多肽時,，需要更小的置換劑才能將其置換純化出來,。

分離純化多肽的常用方法-高效液相色譜（HPLC） HPLC 的出現為肽類物質的分離提供了有利的方法手段，因為蛋白質,、多肽的HPLC 應用與其它化合物相比,，在適宜的色譜條件下不僅可以在短時間內完成分離目的，更重要的是HPLC 能在制備規(guī)模上生產具有生物活性的多肽,。因此在尋找多肽類物質分離制備的比較好條件上,，不少學者做了大量的工作。如何保持多肽活性,、如何選擇固定相材料,、洗脫液種類,、如何分析測定都是目前研究的內容。海博納新材料科技（蘇州）有限公司歡迎來電北京多肽分離填料哪家好

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分離純化多肽的常用方法-反相高效液相色譜 結果與保留值之間的關系：利用RP-HPLC 分離多肽首先得確定不同結構的多肽在柱上的保留情況,。為了獲得一系列的保留系數,，Wilce 等利用多線性回歸方法對2106 種肽的保留性質與結構進行分析，得出了不同氨基酸組成對保留系數影響的關系,，其中極性氨基酸殘基在2～20 氨基酸組成的肽中,，可減少在柱上的保留時間；在10～60 氨基酸組成的肽中,，非極性氨基酸較多也可減少在柱上的保留時間,，而含5～25 個氨基酸的小肽中，非極性氨基酸增加可延長在柱上的保留時間,。 同時有不少文獻報道了肽鏈長度,、氨基酸組成、溫度等條件對保留情況的影響,，并利用計算機處理分析得到每種多肽的分離提取的比較好條件,。 肽圖分析（Peptide Mapping）：肽圖分析是根據蛋白質、多肽的分子量大小以及氨基酸組成特點,，使用專一性較強的蛋白水解酶[ 一般未肽鏈內切酶（endopeptidase）]作用于特殊的肽鏈位點將多肽裂解成小片斷,，通過一定的分離檢測手段形成特征性指紋圖譜，肽圖分析對多肽結構研究合特性鑒別具有重要意義,。 濟南多肽分離填料

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