蛋白質(zhì)翻譯后修飾組學(xué)：翻譯后修飾自下而上分析策略：自下而上蛋白質(zhì)組學(xué)是一種基于肽段分析的技術(shù),。對于不同類型的翻譯后修飾,，具體的分析策略存在差異,。蛋白質(zhì)的糖基化具有異質(zhì)性。不同的糖鏈可以連接到同一位點上,，不同位點可以連接到同一蛋白質(zhì)上的不同糖鏈上。糖基化的異質(zhì)性嚴重阻礙了糖蛋白的分離和分析,。不同糖類型的相同蛋白質(zhì),，在電泳上會出現(xiàn)分散的條帶，導(dǎo)致信號分散,。此外,，對低豐度蛋白質(zhì)的識別性差導(dǎo)致糖蛋白在色譜圖中分離不佳，質(zhì)譜中有一簇分子量不準確的分辨不清的峰,。目前,，蛋白糖基化研究的主要策略是利用現(xiàn)有的技術(shù)體系對糖基化蛋白的糖基化肽段進行分離和富集，消除糖基化的異質(zhì)性及其對質(zhì)譜的影響,，標(biāo)記糖基化位點,。蛋白質(zhì)翻譯后修飾組學(xué)磷酸化修飾具有簡單的特性。浙江蛋白質(zhì)泛素化修飾組學(xué)領(lǐng)域

蛋白質(zhì)磷酸化修飾類型：根據(jù)磷酸氨基酸殘基的不同,，可將磷酸化蛋白質(zhì)分為4類,，即O-磷酸鹽蛋白質(zhì)、N-磷酸鹽蛋白質(zhì),、?；姿猁}蛋白質(zhì)和S-磷酸鹽蛋白質(zhì)。1,、O-磷酸鹽蛋白質(zhì)通過羥氨基酸（如絲氨酸,、蘇氨酸或酪氨酸）的磷酸化形成。2,、 N-磷酸鹽蛋白質(zhì)通過精氨酸,、賴氨酸或組氨酸的磷酸化形成。3,、 ?；姿猁}蛋白質(zhì)通過天冬氨酸或谷氨酸的磷酸化形成,。4、 S-磷酸鹽蛋白質(zhì)通過半胱氨酸磷酸化形成,。蛋白質(zhì)磷酸化修飾鑒定方法：免疫印跡技術(shù)是在凝膠電泳和固相免疫測定技術(shù)基礎(chǔ)上發(fā)展起來的,、根據(jù)特定抗原-抗體的特異性反應(yīng)來檢測復(fù)雜樣品中的某種蛋白質(zhì)的免疫生化分析方法。南京蛋白質(zhì)翻譯后修飾組學(xué)領(lǐng)域常見的蛋白質(zhì)翻譯后修飾包括乙?；?。

蛋白翻譯后修飾組學(xué)技術(shù)在準確醫(yī)學(xué)中的應(yīng)用：盡管目前大數(shù)據(jù)的獲得會采用基因組學(xué)和轉(zhuǎn)錄組學(xué)，但是關(guān)鍵的發(fā)現(xiàn)還是依賴蛋白質(zhì)組數(shù)據(jù)而得到的,。近來越來越多的研究表明蛋白組學(xué)驅(qū)動的準確的醫(yī)學(xué)具有極大的實用性和普適性,，蛋白組學(xué)的研究更加速了臨床轉(zhuǎn)化的進程。蛋白翻譯后修飾（post-ranslational modification, PTM)賦予了蛋白種類的豐富性及蛋白功能的多樣化,，研究蛋白翻譯后修飾不只可以確定蛋白修飾（磷酸化,、泛素化、?；?、甲基化、SUMO化等）或蛋白酶裂解的新位點,，還可以發(fā)現(xiàn)生物標(biāo)記物及探索藥物/化學(xué)調(diào)節(jié)物的作用機制,。

蛋白質(zhì)磷酸化修飾組學(xué)：磷酸化蛋白質(zhì)是由蛋白激酶將ATP或GTP分子上的磷酸基團轉(zhuǎn)移到底物蛋白特定的氨基酸側(cè)鏈上形成的。蛋白質(zhì)磷酸化是一種可逆的蛋白質(zhì)翻譯后修飾,。在哺乳動物的細胞生命周期中,，至少有三分之一的蛋白質(zhì)發(fā)生磷酸化修飾。磷酸化修飾參與許多信號轉(zhuǎn)導(dǎo)途徑和細胞代謝過程,，且許多已知的疾病也與蛋白質(zhì)的異常磷酸化有關(guān),。因此，對磷酸化蛋白質(zhì)組進行定量研究,，尋找差異表達的磷酸化蛋白質(zhì),，有助于發(fā)現(xiàn)疾病的生物標(biāo)志物和尋找新的具有診療潛力的藥物靶標(biāo)。蛋白質(zhì)發(fā)生翻譯后修飾時其分子質(zhì)量會發(fā)生響應(yīng)的改變,，通過質(zhì)譜能夠精確測定蛋白質(zhì)或多肽的分子質(zhì)量,。

蛋白質(zhì)-蛋白質(zhì)相互作用是蛋白質(zhì)發(fā)揮功能的主要機制之一,在DNA損傷修復(fù),自噬和代謝等過程中都扮演著非常重要的角色,蛋白相互作用異常便會導(dǎo)致疾病的發(fā)生.在蛋白質(zhì)的賴氨酸,絲氨酸和蘇氨酸等氨基酸殘基上,可發(fā)生甲基化,乙酰化,磷酸化和泛素化等200多種翻譯后修飾,這些修飾通常能改變蛋白質(zhì)的電性,疏水性和空間結(jié)構(gòu)等屬性,為與之結(jié)合的蛋白提供結(jié)合的錨定或產(chǎn)生位阻效應(yīng),像一把開關(guān)在時空上精確調(diào)控蛋白質(zhì)-蛋白質(zhì)相互作用的發(fā)生以及動態(tài)變化.結(jié)構(gòu)研究表明,蛋白質(zhì)之間的相互作用通常由臨近的幾個氨基酸殘基直接結(jié)合,替換該區(qū)域的氨基酸殘基,通常能破壞結(jié)合,使其失去部分功能或酶活性,可以針對性地開發(fā)和設(shè)計抑制劑,用于疾病的診療,。蛋白質(zhì)磷酸化修飾鑒定方法有免疫印跡技術(shù),。哈爾濱泛素化修飾蛋白質(zhì)組學(xué)分析研究

蛋白質(zhì)磷酸化修飾組學(xué)具有可靠性。浙江蛋白質(zhì)泛素化修飾組學(xué)領(lǐng)域

蛋白質(zhì)乙?；揎楄b定流程：1. 組織/細胞破碎,，提取、提純目的蛋白質(zhì)。2. 使用胰蛋白酶將目的蛋白酶解成多肽片段,。3. 使用高效特異性乙?；贵w對乙酰化修飾肽段進行免疫富集,。4. 使用LC-MS/MS對富集的乙?；亩芜M行鑒定分析,。5. 數(shù)據(jù)分析,，并對鑒定的乙酰化位點的生物學(xué)功能進行解釋預(yù)測,。隨著蛋白質(zhì)組研究的發(fā)展,，我們越來越深刻地意識到，對于生物體生命活動的管理和調(diào)控過程,，密切相關(guān)的不只是單個蛋白質(zhì)層面的修飾狀態(tài),，更重要的是研究蛋白質(zhì)組學(xué)水平研究在翻譯后修飾的動態(tài)變化。高質(zhì),、高效的蛋白質(zhì)翻譯后修飾富集技術(shù)和豐富的,、準確的定量手段使得研究蛋白質(zhì)水平的翻譯后修飾組學(xué)成為現(xiàn)實，借助這些組學(xué)研究手段能夠?qū)崿F(xiàn)不同生理病理狀態(tài)下生物樣本在翻譯后修飾水平上的定量比較,，深入地揭示翻譯后修飾水平的波動與生物生命活動的密切聯(lián)系,。浙江蛋白質(zhì)泛素化修飾組學(xué)領(lǐng)域

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