蛋白質(zhì)學(xué)組翻譯后修飾分析自中而下分析策略：自中而下的蛋白質(zhì)組學(xué)技術(shù)可用于組蛋白修飾的分析,。樣品制備與普遍使用的自下而上的分析策略相同，直到得到純化的組蛋白,。提取組蛋白后,，用GluC進(jìn)行消化。然后用弱陽(yáng)離子交換/親水相互作用色譜（WCX-HILIC）與配備電子轉(zhuǎn)移解離（ETD）的高分辨率質(zhì)譜聯(lián)機(jī)聯(lián)用,，對(duì)樣品進(jìn)行理想的分離,。譜識(shí)別可以用傳統(tǒng)的軟件進(jìn)行，但是由于估計(jì)適當(dāng)?shù)腻e(cuò)誤發(fā)現(xiàn)率的問題,，需要對(duì)結(jié)果進(jìn)行過濾,。自上而下的技術(shù)可以直接引入完整的蛋白質(zhì)并在串聯(lián)質(zhì)譜儀上對(duì)其進(jìn)行片段化，不需要蛋白質(zhì)水解消化,。目前,，有兩種完全分離蛋白質(zhì)的方法：離線和在線。前者用四維分離法,，后者用WCX-HILIC,。在細(xì)胞中，乙?；揎椀姆磻?yīng)由乙?；D(zhuǎn)移酶所催化，將乙酰輔酶A的乙?；D(zhuǎn)移并添加在蛋白質(zhì)賴氨酸殘基上,。武漢蛋白質(zhì)丙二酰化修飾組學(xué)質(zhì)譜分析

蛋白質(zhì)磷酸化修飾組學(xué)：磷酸化蛋白質(zhì)是由蛋白激酶將ATP或GTP分子上的磷酸基團(tuán)轉(zhuǎn)移到底物蛋白特定的氨基酸側(cè)鏈上形成的,。蛋白質(zhì)磷酸化是一種可逆的蛋白質(zhì)翻譯后修飾,。在哺乳動(dòng)物的細(xì)胞生命周期中,，至少有三分之一的蛋白質(zhì)發(fā)生磷酸化修飾。磷酸化修飾參與許多信號(hào)轉(zhuǎn)導(dǎo)途徑和細(xì)胞代謝過程,，且許多已知的疾病也與蛋白質(zhì)的異常磷酸化有關(guān),。因此，對(duì)磷酸化蛋白質(zhì)組進(jìn)行定量研究,，尋找差異表達(dá)的磷酸化蛋白質(zhì),，有助于發(fā)現(xiàn)疾病的生物標(biāo)志物和尋找新的具有診療潛力的藥物靶標(biāo)。杭州蛋白質(zhì)丙?；揎椊M學(xué)類型蛋白質(zhì)糖基化指碳水化合物通過共翻譯或翻譯后修飾的方式附著到蛋白質(zhì)上的過程,。

蛋白翻譯后修飾組學(xué)技術(shù)在準(zhǔn)確醫(yī)學(xué)中的應(yīng)用：盡管目前大數(shù)據(jù)的獲得會(huì)采用基因組學(xué)和轉(zhuǎn)錄組學(xué)，但是關(guān)鍵的發(fā)現(xiàn)還是依賴蛋白質(zhì)組數(shù)據(jù)而得到的,。近來(lái)越來(lái)越多的研究表明蛋白組學(xué)驅(qū)動(dòng)的準(zhǔn)確的醫(yī)學(xué)具有極大的實(shí)用性和普適性,，蛋白組學(xué)的研究更加速了臨床轉(zhuǎn)化的進(jìn)程。蛋白翻譯后修飾（post-ranslational modification, PTM)賦予了蛋白種類的豐富性及蛋白功能的多樣化,，研究蛋白翻譯后修飾不只可以確定蛋白修飾（磷酸化,、泛素化、?；?、甲基化、SUMO化等）或蛋白酶裂解的新位點(diǎn),，還可以發(fā)現(xiàn)生物標(biāo)記物及探索藥物/化學(xué)調(diào)節(jié)物的作用機(jī)制,。

蛋白質(zhì)學(xué)組翻譯后修飾自下而上分析策略：常用的糖蛋白分離和富集技術(shù)有：a. 凝集素親和技術(shù)；b. 肼化學(xué)富集,；c. 親水性相互作用色譜法,；d. β-消除/邁克爾加成反應(yīng)?；谫|(zhì)譜的糖蛋白鑒定和糖基化位點(diǎn)測(cè)定方法有：a. PNGase F酶法,；b. Endo H酶法；c. 三氟甲烷磺酸(TFMS)法,。泛素化：泛素是一種由76個(gè)氨基酸組成的多肽,，在真核生物中高度保守，可通過異肽鍵與目標(biāo)蛋白賴氨酸殘基的氨基進(jìn)行共價(jià)連接,。泛素化蛋白的富集主要基于標(biāo)記,，泛素用親和標(biāo)簽（通常為6xHis）進(jìn)行標(biāo)記，并通過鎳螯合色譜親和提取泛素化蛋白,。由于泛素的C端為Arg-Gly-Gly結(jié)構(gòu),，經(jīng)胰蛋白酶水解后，Gly-Gly保留在修飾蛋白的肽鏈上,，使肽的質(zhì)量增加114,，因此可作為泛素定位位點(diǎn)的質(zhì)量標(biāo)記,。用HPLC對(duì)樣品進(jìn)行預(yù)分離，使用針對(duì)特定殘留結(jié)構(gòu)的抗體富集泛素化肽,，可很大程度上提高泛素化蛋白的濃度,。串聯(lián)質(zhì)譜可以鑒定泛素化位點(diǎn)。蛋白質(zhì)乙?；揎?，顧名思義指的就是在蛋白質(zhì)原有基礎(chǔ)上面嫁接上乙酰化基團(tuán),。

蛋白質(zhì)磷酸化修飾類型：根據(jù)磷酸氨基酸殘基的不同,，可將磷酸化蛋白質(zhì)分為4類,，即O-磷酸鹽蛋白質(zhì),、N-磷酸鹽蛋白質(zhì)、?；姿猁}蛋白質(zhì)和S-磷酸鹽蛋白質(zhì),。1、O-磷酸鹽蛋白質(zhì)通過羥氨基酸（如絲氨酸,、蘇氨酸或酪氨酸）的磷酸化形成,。2、 N-磷酸鹽蛋白質(zhì)通過精氨酸,、賴氨酸或組氨酸的磷酸化形成,。3、 ?；姿猁}蛋白質(zhì)通過天冬氨酸或谷氨酸的磷酸化形成,。4、 S-磷酸鹽蛋白質(zhì)通過半胱氨酸磷酸化形成,。蛋白質(zhì)磷酸化修飾鑒定方法：免疫印跡技術(shù)是在凝膠電泳和固相免疫測(cè)定技術(shù)基礎(chǔ)上發(fā)展起來(lái)的,、根據(jù)特定抗原-抗體的特異性反應(yīng)來(lái)檢測(cè)復(fù)雜樣品中的某種蛋白質(zhì)的免疫生化分析方法。通過蛋白質(zhì)翻譯后修飾也進(jìn)一步增加了細(xì)胞通路機(jī)制和生命活動(dòng)的多樣性和復(fù)雜性,。杭州蛋白質(zhì)丙?；揎椊M學(xué)類型

蛋白質(zhì)翻譯后修飾是指對(duì)翻譯后的蛋白質(zhì)進(jìn)行共價(jià)加工的過程。武漢蛋白質(zhì)丙二?；揎椊M學(xué)質(zhì)譜分析

質(zhì)譜分析乙?；鞍踪|(zhì)組：質(zhì)譜分析技術(shù)可以對(duì)蛋白質(zhì)組中的乙酰化蛋白進(jìn)行鑒定,、乙?；稽c(diǎn)定位以及定量。當(dāng)質(zhì)譜用于乙?；康鞍捉M研究中時(shí),，因?yàn)橐阴,；鞍踪|(zhì)在生物樣本中含量低、動(dòng)態(tài)范圍廣,，需要先對(duì)乙?；亩芜M(jìn)行富集，然后再對(duì)富集得到的乙?；亩螛悠愤M(jìn)行定量分析,。質(zhì)譜定量乙酰化蛋白組采用肽段預(yù)分離降低高豐度蛋白的影響,，結(jié)合免疫共沉淀通過高效的抗體富集乙?；碾亩危瑥亩鴮?shí)現(xiàn)大規(guī)模乙?；蔫b定及定量,。為了鑒定和定量更多的乙酰化肽段,，在酶切過程中還可使用多種不同的酶對(duì)蛋白樣品進(jìn)行酶切,。武漢蛋白質(zhì)丙二酰化修飾組學(xué)質(zhì)譜分析

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