質(zhì)譜分析蛋白翻譯后修飾：相對于蛋白質(zhì)印跡等技術(shù)，質(zhì)譜技術(shù)能更有效的對蛋白質(zhì)的翻譯后修飾進(jìn)行分析,，且可以對常規(guī)的Western blot 翻譯后修飾蛋白鑒定進(jìn)行補(bǔ)充。質(zhì)譜分析蛋白翻譯后修飾一般使用自下而上的基于肽段的方法,。但是自下而上的質(zhì)譜方法無法保證可以完全識(shí)別目的蛋白的特定翻譯后修飾,，因?yàn)橘|(zhì)譜是通過蛋白質(zhì)序列內(nèi)的多個(gè)肽段來鑒定的，這很大程度上降低了翻譯后修飾肽段被識(shí)別的機(jī)會(huì),。一種提高質(zhì)譜儀檢測到修飾肽段數(shù)量的策略是使用PTM親和試劑進(jìn)行肽段富集，而不是使用PTM親和試劑進(jìn)行蛋白富集,，這將減少富集的未修飾肽段的數(shù)量,。蛋白質(zhì)磷酸化修飾組學(xué)具有全方面性。四川蛋白質(zhì)翻譯后修飾組學(xué)一般流程

蛋白翻譯后修飾組學(xué)技術(shù)在準(zhǔn)確醫(yī)學(xué)中的應(yīng)用：盡管目前大數(shù)據(jù)的獲得會(huì)采用基因組學(xué)和轉(zhuǎn)錄組學(xué),，但是關(guān)鍵的發(fā)現(xiàn)還是依賴蛋白質(zhì)組數(shù)據(jù)而得到的。近來越來越多的研究表明蛋白組學(xué)驅(qū)動(dòng)的準(zhǔn)確的醫(yī)學(xué)具有極大的實(shí)用性和普適性,，蛋白組學(xué)的研究更加速了臨床轉(zhuǎn)化的進(jìn)程,。蛋白翻譯后修飾（post-ranslational modification, PTM)賦予了蛋白種類的豐富性及蛋白功能的多樣化，研究蛋白翻譯后修飾不只可以確定蛋白修飾（磷酸化,、泛素化,、酰化,、甲基化,、SUMO化等）或蛋白酶裂解的新位點(diǎn)，還可以發(fā)現(xiàn)生物標(biāo)記物及探索藥物/化學(xué)調(diào)節(jié)物的作用機(jī)制,。南京蛋白質(zhì)丙?；揎椊M學(xué)價(jià)錢質(zhì)譜是蛋白質(zhì)翻譯后修飾檢測的常用技術(shù)之一。

蛋白質(zhì)學(xué)組翻譯后修飾的研究策略：自中而下：自中而下的分析方法是自下而上分析方法的一種替代方法,，分析組蛋白時(shí)其原理類似于自下而上分析策略。在使用這種分析方法時(shí),，通常需要將被檢測蛋白質(zhì)消化成3-9kDa范圍內(nèi)的肽段,，因此也無法保證檢測到的肽段的完整性。但是,，由于儀器的進(jìn)步和保留了組蛋白尾部的組合修飾，自中而下分析法正逐漸受到歡迎,。自中而下更接近于自下而上法的靈敏度。自上而下：自上而下技術(shù)可以直接對完整的蛋白質(zhì)進(jìn)行測序,，包括翻譯后修飾的蛋白質(zhì)和其他大的蛋白質(zhì)片段,，而不只是肽段,。這可以比較大程度地保留與PTMs相關(guān)的信息，使其適用于組蛋白的全方面表征和分析,。自上而下技術(shù)對蛋白質(zhì)的有效分辨率已達(dá)到229kDa,，一次可以檢測到的蛋白質(zhì)數(shù)量也在增加。

蛋白質(zhì)-蛋白質(zhì)相互作用是蛋白質(zhì)發(fā)揮功能的主要機(jī)制之一,在DNA損傷修復(fù),自噬和代謝等過程中都扮演著非常重要的角色,蛋白相互作用異常便會(huì)導(dǎo)致疾病的發(fā)生.在蛋白質(zhì)的賴氨酸,絲氨酸和蘇氨酸等氨基酸殘基上,可發(fā)生甲基化,乙?；?磷酸化和泛素化等200多種翻譯后修飾,這些修飾通常能改變蛋白質(zhì)的電性,疏水性和空間結(jié)構(gòu)等屬性,為與之結(jié)合的蛋白提供結(jié)合的錨定或產(chǎn)生位阻效應(yīng),像一把開關(guān)在時(shí)空上精確調(diào)控蛋白質(zhì)-蛋白質(zhì)相互作用的發(fā)生以及動(dòng)態(tài)變化.結(jié)構(gòu)研究表明,蛋白質(zhì)之間的相互作用通常由臨近的幾個(gè)氨基酸殘基直接結(jié)合,替換該區(qū)域的氨基酸殘基,通常能破壞結(jié)合,使其失去部分功能或酶活性,可以針對性地開發(fā)和設(shè)計(jì)抑制劑,用于疾病的診療,。通過蛋白質(zhì)翻譯后修飾也進(jìn)一步增加了細(xì)胞通路機(jī)制和生命活動(dòng)的多樣性和復(fù)雜性,。

蛋白質(zhì)翻譯后修飾的檢測方法：質(zhì)譜是蛋白質(zhì)翻譯后修飾檢測的常用技術(shù)之一，可以用于已知和未知的翻譯后修飾檢測,。蛋白質(zhì)翻譯后修飾（post-translational modifications,，PTMs），如磷酸化,、乙?；⒎核鼗?、SUMO化,、糖基化等，大幅度的增加了蛋白質(zhì)組的復(fù)雜性,。檢測蛋白質(zhì)的翻譯后修飾,，了解它們?nèi)绾喂ぷ鳌⒂绊懙鞍踪|(zhì)組和調(diào)控基因組將極大地提高我們對遺傳學(xué)和表觀遺傳學(xué)的理解,。目標(biāo)蛋白的PTMs研究通常需要一個(gè)富集步驟，因?yàn)樾揎椀鞍椎呢S度一般較低,。大多數(shù)PTMs檢測方法都是結(jié)合富集策略開發(fā)的,，以比較好的識(shí)別、驗(yàn)證和研究目標(biāo)蛋白中PTMs的功能,。自中而下的蛋白質(zhì)組學(xué)技術(shù)可用于組蛋白修飾的分析,。湖北蛋白質(zhì)糖基化修飾組學(xué)分析

蛋白質(zhì)的磷酸化修飾是生物體內(nèi)重要的共價(jià)修飾方式之一,。四川蛋白質(zhì)翻譯后修飾組學(xué)一般流程

蛋白質(zhì)乙?；揎椊M學(xué)技術(shù)：乙酰化修飾是體內(nèi)保守的可逆轉(zhuǎn)的蛋白修飾,，對細(xì)胞核內(nèi)轉(zhuǎn)錄調(diào)控因子的刺激有著重要的作用,。此外，還存在的非組蛋白乙?；揎梾⑴c了代謝通路及代謝酶活性的調(diào)節(jié)。采用肽段預(yù)分離降低高豐度組蛋白對蛋白乙?；b定的影響,，再結(jié)合免疫共沉淀通過抗體富集乙酰化的肽段,，從而實(shí)現(xiàn)乙?；蔫b定及定量,。樣品要求：1、SDS-PAGE條帶：5個(gè)以上可見考染條帶,。2,、溶液（目標(biāo)蛋白質(zhì)）：目標(biāo)蛋白總量>50μg，目標(biāo)蛋白濃度>80%。3,、溶液（大規(guī)?；旌系鞍踪|(zhì)）：蛋白總量>1mg,，蛋白濃度>1μg/μl,。四川蛋白質(zhì)翻譯后修飾組學(xué)一般流程

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