蛋白質(zhì)糖基化修飾組學技術(shù)服務(wù)：糖基化是在酶的控制下,蛋白質(zhì)或脂質(zhì)附加上糖類的過程,發(fā)生于內(nèi)質(zhì)網(wǎng)和高爾基體等部位,。在糖基轉(zhuǎn)移酶作用下將糖轉(zhuǎn)移至蛋白質(zhì),和蛋白質(zhì)上的氨基酸殘基共價結(jié)合。蛋白質(zhì)經(jīng)過糖基化作用,形成糖蛋白,。糖基化是對蛋白的重要的修飾作用,有調(diào)節(jié)蛋白質(zhì)功能作用,。凝素親和法是目前糖蛋白質(zhì)組學中應(yīng)用比較普遍的分離富集方法。凝集素（lectin）是一類糖結(jié)合蛋白質(zhì),，能專一識別某一特殊結(jié)構(gòu)的單糖或聚糖中特定的糖基序列而與之結(jié)合,，它們與糖鏈可逆非共價結(jié)合，糖蛋白或糖肽被凝集素捕獲之后,，通常用特定的單糖通過競爭結(jié)合凝集素將糖蛋白或糖肽洗脫下來。質(zhì)譜可以用于已知和未知的翻譯后修飾檢測,。河南丙二?；揎椀鞍踪|(zhì)組學技術(shù)服務(wù)

蛋白質(zhì)翻譯后修飾組學產(chǎn)品：常規(guī)的蛋白質(zhì)組學研究往往只關(guān)注不同生理、病理條件下蛋白質(zhì)表達水平的變化,。然而,，越來越多的研究發(fā)現(xiàn)，許多重要的生命活動,、疾病發(fā)生不僅與蛋白質(zhì)的豐度相關(guān),，更重要的是被各類蛋白質(zhì)翻譯后修飾所調(diào)控。因此深入研究蛋白質(zhì)翻譯后修飾對揭示生命活動的機理,、篩選疾病的臨床標志物,、鑒定藥物靶點等方面都具有重要意義。由于翻譯后修飾的蛋白質(zhì)在生物樣本中含量低,、動態(tài)范圍廣,，質(zhì)譜分析前需要對修飾進行富集以提高其豐度。深圳亞硝基化修飾蛋白質(zhì)組學翻譯后修飾是指對翻譯后的蛋白質(zhì)進行共價加工的過程,。

蛋白質(zhì)翻譯后修飾組學：翻譯后修飾(Post-translational modification, PTM)是指對翻譯后的蛋白質(zhì)進行共價加工的過程,。它通過在一個或多個氨基酸殘基加上修飾基團，可以改變蛋白質(zhì)的物理,、化學性質(zhì),，進而影響蛋白質(zhì)的空間構(gòu)象和活性狀態(tài)、亞細胞定位,、折疊及其穩(wěn)定性以及蛋白質(zhì)-蛋白質(zhì)相互作用,。蛋白質(zhì)翻譯后修飾的豐度變化在生命活動研究中具有重大意義，異常的翻譯后修飾會導(dǎo)致多種疾病的發(fā)生,。質(zhì)譜可以分辨蛋白質(zhì)修飾前和修飾后分子量上的變化,，因此只要知道靶蛋白翻譯后修飾前后分子量的變化,就能對翻譯后修飾方式進行鑒定和定量。

乙?；揎椀鞍捉M學介紹：蛋白質(zhì)乙?；?Acetylation)是蛋白在乙?；D(zhuǎn)移酶(或非酶)的催化下，將乙?；鶊F轉(zhuǎn)移并添加在蛋白賴氨酸殘基或蛋白N端上的過程,，在調(diào)控蛋白質(zhì)功能、染色質(zhì)結(jié)構(gòu)和基因表達中起重要作用,。乙?；揎椫饕譃閮深悾旱鞍譔端的乙酰化修飾和蛋白賴氨酸上的乙?；揎?。N端乙酰化修飾大部分發(fā)生在真核生物的蛋白上,，由N乙酰轉(zhuǎn)移酶(NATs)催化,；賴氨酸上的乙酰化修飾是一個可逆的過程,，主要由賴氨酸乙?；?KATs)和賴氨酸去乙酰化酶(KDACs)催化,。蛋白質(zhì)翻譯后修飾組學有什么重要的作用呢,？

泛素化修飾蛋白質(zhì)組學的介紹：泛素由76個氨基酸組成，高度保守,，普遍存在于真核細胞內(nèi),，故名泛素。泛素化是可逆的,，依賴ATP并且通過泛素刺激酶E1,，泛素結(jié)合酶E2，泛素連接酶E3一系列催化反應(yīng)所致,。這些特殊的酶包括泛素酶,，結(jié)合酶、連結(jié)酶和降解酶等,。泛素化在蛋白質(zhì)的定位,、代謝、功能,、調(diào)節(jié)和降解中都起著十分重要的作用,。同時，它也參與了細胞周期,、增殖,、凋亡、分化,、轉(zhuǎn)移,、基因表達,、轉(zhuǎn)錄調(diào)節(jié)、信號傳遞,、損傷修復(fù),、炎癥免疫等幾乎一切生命活動的調(diào)控。泛素化,、心血管等疾病的發(fā)病密切相關(guān),。因此，作為近年來生物化學研究的一個重大成果,，它已然成為研究,、開發(fā)新藥物的新靶點。蛋白質(zhì)翻譯后修飾有什么生物學意義,？蛋白質(zhì)琥珀?；揎椊M學主要技術(shù)

翻譯后修飾可以發(fā)生在蛋白質(zhì)生命周期的任何階段。河南丙二?；揎椀鞍踪|(zhì)組學技術(shù)服務(wù)

泛素化修飾蛋白質(zhì)組學：泛素是一種由76個氨基酸組成的多肽，在真核生物中高度保守,，可通過異肽鍵與目標蛋白賴氨酸殘基的氨基進行共價連接,。泛素化蛋白的富集主要基于標記，泛素用親和標簽（通常為6xHis）進行標記,，并通過鎳螯合色譜親和提取泛素化蛋白,。由于泛素的C端為Arg-Gly-Gly結(jié)構(gòu)，經(jīng)胰蛋白酶水解后,，Gly-Gly保留在修飾蛋白的肽鏈上,，使肽的質(zhì)量增加114，因此可作為泛素定位位點的質(zhì)量標記,。用HPLC對樣品進行預(yù)分離,，使用針對特定殘留結(jié)構(gòu)的抗體富集泛素化肽，可很大程度上提高泛素化蛋白的濃度,。串聯(lián)質(zhì)譜可以鑒定泛素化位點,。河南丙二酰化修飾蛋白質(zhì)組學技術(shù)服務(wù)