不同分子量分布膠原蛋白溶液的黏度與溶質濃度,、溶劑、pH,、溫度和外加電解質有關,。在等電點時膠原蛋白溶液的黏度比較低，pH值低于或高于等電點時,，膠原蛋白及多肽均將帶一定電荷,，溶液的黏度相應增大，離等電點越遠,，溶液的黏度越大,；不同分子量分布膠原蛋白及多肽溶液的黏度均隨溫度升高而下降。膠原蛋白分子量越大,，濃度越大,，溶液的黏度越高，高分子量膠原蛋白溶液的黏度隨濃度增加呈指數(shù)上升,，而低分子量膠原蛋白溶液的黏度則隨濃度增加近似直線上升,；在膠原蛋白及多肽溶液中加入電解質會導致其黏度明顯上升。膠原蛋白的水解產物含有多種氨基酸,，其中以甘氨酸較為豐富,。其次為丙氨酸、谷氨酸和精氨酸,，半胱氨酸,、色氨酸、酪氨酸以及蛋氨酸等必需氨基酸含量低,，因此,，膠原蛋白屬不完全蛋白質。水解豬皮膠原所得的肽類產物中含有19種氨基酸,，其中包括7種成人必需氨基酸和2種幼兒必需的半必需氨基酸,；而且氨基酸總量高達90%以上。在八種人體必需氨基酸中含有六種：異亮氨酸（Ile）為,，亮氨酸（Leu）和苯丙氨酸（Phe）為,，纈氨酸（Val），蘇氨酸（Thr）為,，賴氨酸（Lys）為,。膠原蛋白與膠原肽均具有保濕的作用。湖北深海鱈魚膠原蛋白口服液

鹽法提取是利用各種不同的鹽在不同的濃度條件下提取鹽溶性膠原蛋白的方法,。常用來提取膠原的鹽有鹽酸-三羥甲基胺基甲烷（Tris-HCl）,、氯化鈉、檸檬酸鹽等,。在中性條件下,，當鹽的濃度達到一定量時，膠原就會溶解在其中,，但是膠原的溶解和分級受中性鹽效應影響,，有的鹽可提高膠原的穩(wěn)定性，而有的則可降低其構象穩(wěn)定性,，從而對提取天然膠原蛋白很不利,。此外，可采用不同濃度的氯化鈉對提取的膠原蛋白進行鹽析處理,，可以沉淀出不同類型的膠原蛋白,。河南牡蠣膠原蛋白肽廠家羥脯氨酸殘基可通過形成分子內氫鍵穩(wěn)定膠原蛋白分子。

   酶法提取是指可溶性膠原和酸溶性膠原被提取后,，需用一些蛋白酶,，如膠原酶、胃蛋白酶,、木瓜蛋白酶和胰凝乳蛋白酶等水解,，得到不同的酶促溶性膠原蛋白。所使用的蛋白酶主要分3種：動物蛋白酶（如胰蛋白酶,，胃蛋白酶）,，植物蛋白酶（如木瓜蛋白酶,，菠蘿蛋白酶），微生物蛋白酶（如堿性蛋白酶,，中性蛋白酶）,。在對酶法水解膠原蛋白的研究中，以堿性蛋白酶應用較多,。將膠原進行限制性降解,，即將末端肽切割下來，由于膠原肽鏈間的共價鍵都是通過分子末端肽里的賴氨酸或羥賴氨酸的相互作用形成的,，末端肽被切下后,，含三螺旋結構的主體部分可溶于稀有機酸而被提取出來。用酶處理,，可以水解掉膠原纖維蛋白的末端肽,，提高膠原蛋白的產率；而且還不會破壞膠原蛋白的三股螺旋結構,，保持其特性,。影響酶提取的因素有很多，如酶濃度,、酶與底物的比例,、酶解時間、酶解溫度,、pH值以及料液比等,。在實際操作中，大多數(shù)采用酶復合法提取膠原蛋白,，較多的是使用胃蛋白酶提取,，有機酸多為乙酸。

   一級結構是組成膠原蛋白多肽鏈的氨基酸序列,；膠原蛋白分子是由3條左手螺旋（二級結構）的多肽鏈組成,，它們相互纏繞形成一個在中心分子軸周圍的右手螺旋（三級結構）；完整的膠原蛋白分子的長度約280nm,，直徑約,；在Ⅰ型膠原原纖維的二維結構（小角X線衍射圖譜和透射電子顯微照片）中，膠原分子通過一個或多個4D距離與另一個膠原分子交錯,，D表示在小角X線衍射圖譜中所見的基本重復距離,，或電子顯微照片中所見的重復距離。因為膠原分子的長度約是,，膠原分子的交錯引起約有,。由于膠原是細胞外間質成分，在體內以不溶性大分子結構存在，并與蛋白多糖,、糖蛋白等結合在一起,，因此膠原的制備包括材料的選擇、預處理,、酸堿酶鹽水法提取,、不同類型膠原的分離和純化。水解膠原蛋白和膠原多肽也并不相同,，可以近似認為是宏觀和微觀的關系。

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