膠原的相對分子質(zhì)量大，電泳圖有3條泳帶，在100kD附近出現(xiàn)的2條泳帶分別是膠原分子的α1鏈和α2鏈,，在200kD附近出現(xiàn)的1條泳帶是膠原分子的β鏈,。即膠原的每條多肽鏈相對分子質(zhì)量可達(dá)100kD，1個膠原分子相對分子質(zhì)量為300kD,。多肽分子量的測定方法常用SDS-PAGE,，凝膠色譜法以及質(zhì)譜法。有人采用凝膠過濾色譜法測定脫鉻革屑中膠原水解產(chǎn)物分子量分布在,。飛行時間質(zhì)譜法測定比目魚皮膠原寡肽分子量的分布主要集中在～,。動物蛋白酶水解后的膠原多肽的分子量在2～7kD,，比植物蛋白酶水解的膠原多肽分子量范圍更廣。膠原的熱穩(wěn)定性是指測定其在水系中纖維的熱收縮溫度（Ts）,，或溶液中分子的熱變性溫度（Td）,。Ts和Td之差一般在20～25℃，而Ts值較Td值容易測定,。Td還可以表示膠原螺旋被破壞的溫度,，另外還與其亞氨基酸（脯氨酸和羥脯氨酸）的含量有關(guān)，尤其是羥脯氨酸含量,，它們之間存在正相關(guān),，冷水性魚類的羥脯氨酸含量比較低，所以冷水性魚類膠原蛋白Td值明顯低于暖水性魚類,，而又都低于陸生動物,。但魚皮膠原蛋白與魚肉膠原蛋白相比，其真皮的Td要比肌肉的低1℃左右,，這與肌肉膠原中脯氨酸的羥基化率較真皮膠原高有關(guān),。有人測定了多種魚皮可溶性膠原蛋白的氨基酸組成。 水解膠原蛋白和膠原多肽也并不相同,，可以近似認(rèn)為是宏觀和微觀的關(guān)系,。云南大豆膠原蛋白粉

    一級結(jié)構(gòu)是蛋白質(zhì)分子中氨基酸以肽鍵連接的順序，每一種蛋白質(zhì)分子,，都有其特定的氨基酸組成和排列方式,，由此就決定了不同的空間結(jié)構(gòu)和功能。蛋白質(zhì)分子中一級結(jié)構(gòu)關(guān)鍵部位氨基酸的改變,，會直接影響其功能,，這個關(guān)鍵部位就是蛋白質(zhì)分子的活性中心。已發(fā)現(xiàn)并確認(rèn)了不下30種類型的膠原蛋白,。一般的蛋白質(zhì)是雙螺旋結(jié)構(gòu),，而作為細(xì)胞外基質(zhì)（ECM）的一種結(jié)構(gòu)蛋白，膠原蛋白由三條多肽鏈構(gòu)成三股螺旋結(jié)構(gòu),，或稱膠原域,，即3條多肽鏈的每條都左旋形成左手螺旋結(jié)構(gòu)，再以氫鍵相互咬合形成牢固的右手超螺旋結(jié)構(gòu),。膠原特有的左旋a鏈相互纏繞構(gòu)成膠原的右手復(fù)合螺旋結(jié)構(gòu),，這一區(qū)段稱為螺旋區(qū)段，螺旋區(qū)段比較大特征是氨基酸呈現(xiàn)（Gly-X-Y）n周期性排列,，其中X,、Y位置為脯氨酸（PrO）和羥脯氨酸（Hyp），是膠原蛋白的特有氨基酸，約占25%,，是各種蛋白質(zhì)中含量比較高的,；膠原蛋白中存在的羥基賴氨酸（Hyl）在其它蛋白質(zhì)中不存在，它不是以現(xiàn)成的形式參與膠原的生物合成,，而是從已經(jīng)合成的膠原的肽鏈中的脯氨酸（Pro）經(jīng)羥化酶作用轉(zhuǎn)化來的,。而一般陸生哺乳動物蛋白質(zhì)中羥脯氨酸和焦谷氨酸的含量極微少。與陸生動物相比,，水生動物中的膠原蛋白,，其脯氨酸和羥脯氨酸的總量少。 廣東小分子膠原蛋白肽口服液膠原三肽的用途化妝品中的作用保濕,、滋養(yǎng),、亮膚、緊膚,、防皺,、修復(fù)。

    有人對海參膠原研究發(fā)現(xiàn),，刺參體壁含蛋白,，其中70%為膠原蛋白。氨基酸分析,，膠原富含丙氨酸和羥脯氨酸,，但羥賴氨酸含量較少，SDS電泳及SP凝膠柱分析發(fā)現(xiàn)其膠原組成為(α1)2α2,。還有人從仿刺參（）提取膠原蛋白,，利用EDTA和Tris-HCl浸泡溶漲，用氫氧化鈉除去雜質(zhì)和非膠原蛋白,，采用胃蛋白酶促溶提取粗制膠原,，通過鹽析和透析獲取精致膠原蛋白，并進(jìn)一步利用SephacrylS-300HR凝膠過濾和DEAE-52陰離子交換除去多糖,，獲取膠原蛋白純品,。SDS-PAGE電泳表明膠原分子的組成為(α1)3，且α鏈類似于脊椎動物Ⅰ型膠原的α1鏈,，熱收縮溫度為57℃，低于牛皮膠原5℃,。還有人對采自日本Senzaki海灣的Stomolopusmeleagri水母的外傘組織進(jìn)行了分析,。整個中膠層被分成三部分，利用醋酸首先將凍干的水母中膠層分為酸溶性蛋白和酸不溶性物質(zhì),，利用NaCl溶液將酸溶性蛋白分為酸溶性膠原蛋白和酸溶性非膠原蛋白,，而不溶入醋酸的中膠層經(jīng)胃蛋白酶處理后大多變?yōu)榭扇苄缘哪z原質(zhì)。然后利用氨基酸分析儀對分離得到的三部分的組成分別進(jìn)行分析,。發(fā)現(xiàn)該水母外傘中膠原蛋白含量很高,，大約占干重的,。經(jīng)SDS聚丙烯酰胺凝膠電泳分析其膠原蛋白是由三個獨(dú)特α鏈組成。

    采用酶法提取膠原蛋白時,，必須嚴(yán)格控制提取條件：首先,，酶作用時間必須適當(dāng)。如果時間過短,，膠原蛋白就不能充分釋放到提取液中,，影響提取率；如果酶作用時間過長,，膠原蛋白會水解過度,，產(chǎn)生過多的苦味小分子低聚肽，不僅會增加分離純化的難度,，也會影響膠原蛋白的功能特性和生物活性,。其次，酶解溫度要適宜,。溫度過低,，酶的作用效果不明顯；溫度過高會引起酶的失活和膠原蛋白的變性,。據(jù)報道,，當(dāng)介質(zhì)pH略低于中性時，膠原蛋白的變性溫度為40～41℃,，當(dāng)介質(zhì)pH為酸性時,，膠原蛋白的變性溫度為38～39℃，而且魚皮膠原蛋白的變性溫度要比豬皮膠原蛋白的變性溫度低7～12℃,。所以,，如果要使提取的膠原蛋白具有良好的生物活性，在提取過程中應(yīng)使提取溫度低于變性溫度,。第三,，需選用適當(dāng)?shù)拿浮Ｒ话銖年懮溉閯游锝M織中提取膠原蛋白時,，采用胃蛋白酶在其較適作用溫度下進(jìn)行提取是合理的,，但對于魚類等水生動物，由于其膠原蛋白的變性溫度比陸生哺乳動物低,，因此許多蛋白酶便不適用,，如果在這些酶的較適作用溫度下提取可能會破壞膠原蛋白的某些功能特性和生物活性。采用酶法提取膠原蛋白及其多肽的研究主要是從動物皮及其加工副產(chǎn)物中,。 膠原三肽共同達(dá)到舒展粗紋,，淡化細(xì)紋的功效！

    將膠原蛋白和聚乙烯吡咯烷酮溶在檸檬酸緩沖液里制得膠原蛋白-PVP聚合物（C-PVP），用于受傷骨骼的加固不僅效果好,，安全性也高,，即使長周期的連續(xù)用藥，不管是實(shí)驗還是臨床試驗都不表現(xiàn)出淋巴腫大,、DNA損傷,，不會引起肝和腎的代謝紊亂，也不誘發(fā)人體產(chǎn)生抗C-PVP的抗體,。有人研究了膳食銅缺乏與老鼠心臟膠原蛋白含量之間的關(guān)系,。通過SDS-PAGE分析，再用考馬斯亮藍(lán)染色,，結(jié)果表明檢測改變了的膠原蛋白的額外代謝特征可預(yù)測銅缺乏,；由于肝臟纖維化可減少蛋白質(zhì)含量，因此還可通過測定肝臟中膠原蛋白的含量來預(yù)測肝臟纖維化,。Anoectochilusformosanus的水提取物（AFE）則可降低CCl4誘發(fā)的肝臟纖維化,，降低肝臟膠原蛋白的含量。膠原蛋白還是鞏膜的主要成分,，對眼睛的作用也非常重要,，如果鞏膜中膠原蛋白的合成減少而降解增加就會導(dǎo)致近視。 膠原三肽主要具有以下功能：保濕,。福建海鯛魚膠原蛋白肽原液

膠原蛋白保持角質(zhì)層水分及纖維結(jié)構(gòu)的完整性,，改善皮膚細(xì)胞生存環(huán)境和促進(jìn)皮膚組織的新陳代謝。云南大豆膠原蛋白粉

所以,，若想提取結(jié)構(gòu)完整,、使用安全的膠原蛋白，很少采用此方法,。有關(guān)單獨(dú)采用堿法提取膠原蛋白的報道不多,，一般是堿法提取和酸法提法結(jié)合使用。比如在4℃條件下,，魚骨用0.1moL/L的NaOH浸泡6h,，再用2.5%NaCl浸泡6h去除雜蛋白，用10%的異丙醇溶液去除脂肪,，0.1moL/L的檸檬酸浸泡3d,，現(xiàn)在得到無色無味的膠原蛋白，提取率為11.87%,。注意,，無論酸法或堿法，均可有效地提取膠原蛋白,，有人分別采用醋酸-鹽酸的混合酸液（pH3.0）和NaOH溶液（pH12.0）提取骨膠原蛋白，提取率基本相當(dāng)。但是,，這兩種方法提取膠原蛋白不僅容易影響膠原蛋白的生物活性,，而且提取后產(chǎn)生的酸性或堿性廢液必須進(jìn)行適當(dāng)處理，以避免對環(huán)境造成污染,。云南大豆膠原蛋白粉

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