交聯(lián)指使膠原分子內(nèi)部和分子間通過共價(jià)健結(jié)合提高膠原纖維的張力和穩(wěn)定性的方法。該法又分為物理方法,、化學(xué)方法和低溫等離子體法,，生物學(xué)方法,；其中物理方法、化學(xué)方法是較常用的交聯(lián)改性方法,，生物學(xué)方法改性膠原蛋白主要在研究有關(guān)動(dòng)物老化的生命現(xiàn)象中涉及,，在研制膠原基生物醫(yī)學(xué)材料中少見報(bào)道。[74][127]物理方法通過物理手段對膠原蛋白改性有紫外線照射,、重度脫水,、λ射線照射和熱交聯(lián)等方法。膠原溶液如被紫外線等照射,，將在分子間產(chǎn)生交聯(lián),，粘度增加，生成凝膠,。常用的紫外線交聯(lián)膠原膜的方法是將膠原膜放在鋁箔上,，距離254nm紫外燈20cm高度，照射1～5h,。對紫外線照射的膠原膜進(jìn)行力學(xué)性能和膠原酶試驗(yàn)表明：交聯(lián)膠原膜的萎縮溫度Ts和抗膠原酶解的能力均明顯高于未交聯(lián)膠原膜,。[128]重度脫水也是膠原蛋白物理改性中常使用的方法，該法是通過脫水導(dǎo)致膠原分子間交聯(lián),，從而增加變性溫度,，改善膠原的性能。改性后膠原膜生物相容性提高,，降低了水溶性,，影響了膜與成骨細(xì)胞的生物相容性。物理方法改性原蛋白的優(yōu)點(diǎn)是可避免外源性有毒化學(xué)物質(zhì)進(jìn)入膠原內(nèi),，缺點(diǎn)是膠原膜交聯(lián)度低,，且難以獲得均勻一致的交聯(lián)。 膠原三肽還能夠極有效的滲入角質(zhì)層,，真皮層和頭發(fā)根部細(xì)胞內(nèi),。遼寧小分子膠原蛋白口服液

    一級結(jié)構(gòu)是蛋白質(zhì)分子中氨基酸以肽鍵連接的順序，每一種蛋白質(zhì)分子,，都有其特定的氨基酸組成和排列方式,，由此就決定了不同的空間結(jié)構(gòu)和功能。蛋白質(zhì)分子中一級結(jié)構(gòu)關(guān)鍵部位氨基酸的改變,，會(huì)直接影響其功能,，這個(gè)關(guān)鍵部位就是蛋白質(zhì)分子的活性中心。已發(fā)現(xiàn)并確認(rèn)了不下30種類型的膠原蛋白,。一般的蛋白質(zhì)是雙螺旋結(jié)構(gòu),，而作為細(xì)胞外基質(zhì)（ECM）的一種結(jié)構(gòu)蛋白，膠原蛋白由三條多肽鏈構(gòu)成三股螺旋結(jié)構(gòu),，或稱膠原域,，即3條多肽鏈的每條都左旋形成左手螺旋結(jié)構(gòu),，再以氫鍵相互咬合形成牢固的右手超螺旋結(jié)構(gòu)。膠原特有的左旋a鏈相互纏繞構(gòu)成膠原的右手復(fù)合螺旋結(jié)構(gòu),，這一區(qū)段稱為螺旋區(qū)段,，螺旋區(qū)段比較大特征是氨基酸呈現(xiàn)（Gly-X-Y）n周期性排列，其中X,、Y位置為脯氨酸（PrO）和羥脯氨酸（Hyp）,，是膠原蛋白的特有氨基酸，約占25%,，是各種蛋白質(zhì)中含量比較高的,；膠原蛋白中存在的羥基賴氨酸（Hyl）在其它蛋白質(zhì)中不存在，它不是以現(xiàn)成的形式參與膠原的生物合成,，而是從已經(jīng)合成的膠原的肽鏈中的脯氨酸（Pro）經(jīng)羥化酶作用轉(zhuǎn)化來的,。而一般陸生哺乳動(dòng)物蛋白質(zhì)中羥脯氨酸和焦谷氨酸的含量極微少。與陸生動(dòng)物相比,，水生動(dòng)物中的膠原蛋白,，其脯氨酸和羥脯氨酸的總量少。 福建骨膠原蛋白飲品羥脯氨酸殘基可通過形成分子內(nèi)氫鍵穩(wěn)定膠原蛋白分子,。

膠原蛋白是生物高分子,，動(dòng)物結(jié)締組織中的主要成分，也是哺乳動(dòng)物體內(nèi)含量較多,、分布較廣的功能性蛋白,，占蛋白質(zhì)總量的25%～30%，某些生物體甚至高達(dá)80%以上,。 畜禽源動(dòng)物組織是人們獲取天然膠原蛋白及其膠原肽的主要途徑,，但由于相關(guān)畜類疾病和某些宗教信仰限制了人們對陸生哺乳動(dòng)物膠原蛋白及其制品的使用，現(xiàn)今正在逐步轉(zhuǎn)向海洋生物中開發(fā),。歐洲食品安全局（EFSA）已證實(shí)了即使是動(dòng)物骨骼來源的膠原蛋白也不存在傳染瘋牛病和其它相關(guān)疾病的可能,。

    氨基酸分析表明，,，每1000個(gè)氨基酸殘基含有309個(gè)甘氨酸,，其次為谷氨酸、脯氨酸和丙氨酸,，分別為98,、82和82個(gè)殘基，羥基脯氨和羥基賴氨酸數(shù)也較較高別為40和27,。外傘中高的膠原蛋白含量表明水母資源是一個(gè)潛在的膠原蛋白源,。Ⅰ型膠原分子長度約300nm，直徑約，呈棒狀,，由三條肽鏈組成,，其中有兩條α(Ⅰ)鏈，一條Ⅰ型膠原蛋白的電泳圖譜[29]α(Ⅱ)鏈,。對機(jī)體功能作用較強(qiáng)。α(Ⅰ)鏈和α(Ⅱ)鏈之間的氨基酸序列只有微小的差異,。有人利用Ⅰ型膠原蛋白的電腦模型來模擬結(jié)締組織的外基質(zhì)結(jié)構(gòu),，結(jié)果表明，用其它一些基團(tuán)取代Ⅰ型膠原蛋白兩條鏈上氨基乙酸就會(huì)導(dǎo)致骨合成異常,。第3條α鏈多存在于絕大多數(shù)真骨魚類,，尤其是魚皮，其他陸生脊椎動(dòng)物沒有,。由3條異種α鏈形成的單一型雜分子α1(Ⅰ)α2(Ⅰ)α3(Ⅰ)組成,，而非[α1(Ⅰ)]2α2(Ⅰ)。有人研究了黑石首魚和羊頭海鯛的骨和鱗的酸性膠原蛋白(ASC)的電泳類型,，發(fā)現(xiàn)在電泳譜帶上可以清楚地看到β,、γ、α1和α2組分,，且α1的分子量為130kD,，α2的分子量為110kD。因此,，在某些魚類中,，與其他組織，如肌肉和膀胱相比較,，魚皮膠原蛋白中的α3(Ⅰ)鏈更適宜傳遞,。 膠原蛋白是一類蛋白質(zhì)家族，已至少發(fā)現(xiàn)了30余種膠原蛋白鏈的編碼基因,。

    膠原蛋白亦可用于食品,，早在十二世紀(jì)Bingen的，在相當(dāng)長的一段時(shí)間里,，含膠原的一些產(chǎn)品被人們認(rèn)為對關(guān)節(jié)是很有益處的,。因?yàn)樗哂羞m用于食品的一些屬性：食用級通常外觀為白色，口感柔和,，味道清淡,，易消化?？梢越档脱视腿ズ湍懝檀?，并可以增高體內(nèi)某些缺乏的必需微量元素使之維持在一個(gè)相對的正常范圍之內(nèi)，它是一種理想的降血脂食品。此外,，有研究表明,，膠原蛋白可以協(xié)助排除體內(nèi)的鋁，減少鋁在體內(nèi)的聚集,，降低鋁質(zhì)對人體的危害,，并一定程度上促進(jìn)指甲和頭發(fā)的生長。Ⅱ型膠原是關(guān)節(jié)軟骨中的主要蛋白,，因而是潛在的自身抗原,。口服后能誘導(dǎo)T細(xì)胞產(chǎn)生免疫耐受,，從而抑制T細(xì)胞介導(dǎo)的自身免疫性疾病,。膠原多肽是膠原或明膠經(jīng)蛋白酶等降解處理后制得的具有較高消化吸收性、分子量約為2000～30000的產(chǎn)物,，不具有明膠的凝膠性能,，市場上銷售的膠原多為膠原多肽。 需要的膠原蛋白,，其實(shí)是一種由3個(gè)氨基酸分子組成的膠原蛋白即“膠原三肽”,。湖北膠原蛋白功效和作用

膠原蛋白能保持較好的組織穩(wěn)定性和機(jī)械抗張強(qiáng)度、免疫原性測試為陰性,，符合臨床應(yīng)用,。遼寧小分子膠原蛋白口服液

    一級結(jié)構(gòu)是組成膠原蛋白多肽鏈的氨基酸序列；膠原蛋白分子是由3條左手螺旋（二級結(jié)構(gòu)）的多肽鏈組成,，它們相互纏繞形成一個(gè)在中心分子軸周圍的右手螺旋（三級結(jié)構(gòu)）,；完整的膠原蛋白分子的長度約280nm，直徑約,；在Ⅰ型膠原原纖維的二維結(jié)構(gòu)（小角X線衍射圖譜和透射電子顯微照片）中,，膠原分子通過一個(gè)或多個(gè)4D距離與另一個(gè)膠原分子交錯(cuò)，D表示在小角X線衍射圖譜中所見的基本重復(fù)距離,，或電子顯微照片中所見的重復(fù)距離,。因?yàn)槟z原分子的長度約是，膠原分子的交錯(cuò)引起約有,。由于膠原是細(xì)胞外間質(zhì)成分,，在體內(nèi)以不溶性大分子結(jié)構(gòu)存在，并與蛋白多糖,、糖蛋白等結(jié)合在一起,，因此膠原的制備包括材料的選擇、預(yù)處理,、酸堿酶鹽水法提取,、不同類型膠原的分離和純化。 遼寧小分子膠原蛋白口服液

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